Ikatan disulfida minangka bagéyan penting saka struktur telung dimensi saka akèh protèin.Ikatan kovalen iki bisa ditemokake ing meh kabeh peptida ekstraselular lan molekul protein.
Ikatan disulfida dibentuk nalika atom sulfur sistein mbentuk ikatan tunggal kovalen karo setengah liyane saka atom sulfur sistin ing posisi sing beda ing protein.Ikatan iki mbantu nyetabilake protein, utamane sing disekresi saka sel.
Pembentukan ikatan disulfida sing efisien kalebu sawetara aspek kayata manajemen cysteine sing bener, proteksi residu asam amino, cara ngilangi gugus protèktif, lan cara pasangan.
Peptida dicangkok nganggo ikatan disulfida
Organisme Gutuo nduweni teknologi cincin ikatan disulfida sing diwasa.Yen peptida mung ngemot sepasang Cys, pembentukan ikatan disulfida langsung.Peptida disintesis ing fase padat utawa cair,
Banjur dioksidasi ing larutan pH8-9.Sintesis relatif rumit nalika loro utawa luwih pasangan ikatan disulfida kudu dibentuk.Senajan tatanan ikatan disulfida biasane rampung pungkasan ing skema sintetik, kadhangkala introduksi disulfida preformed nguntungake kanggo ngubungake utawa elongating ranté peptida.Bzl minangka grup pelindung Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, lan liya-liyane, digunakake ing symbiont.Kita spesialis ing sintesis peptida disulfida kalebu:
1. Loro pasangan ikatan disulfida dibentuk ing molekul lan rong pasangan ikatan disulfida dibentuk ing antarane molekul.
2. Telung pasangan ikatan disulfida dibentuk ing molekul lan telung pasangan ikatan disulfida dibentuk ing antarane molekul kasebut.
3. Sintesis polipeptida insulin, ing ngendi rong pasangan ikatan disulfida dibentuk ing antarane urutan peptida sing beda.
4. Sintesis telung pasang peptida sing diikat disulfida
Napa gugus amino cysteineyl (Cys) khusus banget?
Rantai sisih Cys nduweni gugus reaktif sing aktif banget.Atom hidrogen ing grup iki gampang diganti dening radikal bebas lan gugus liyane, lan kanthi mangkono bisa kanthi gampang mbentuk ikatan kovalen karo molekul liyane.
Ikatan disulfida minangka bagéyan penting saka struktur 3D saka akèh protèin.Ikatan jembatan disulfida bisa nyuda elastisitas peptida, nambah kaku, lan nyuda jumlah gambar potensial.Watesan gambar iki penting kanggo aktivitas biologis lan stabilitas struktural.Panggantos kasebut bisa uga dramatis kanggo struktur sakabèhé protein.Asam amino hidrofobik kayata Dew, Ile, Val minangka penstabil heliks.Amarga stabilisasi ikatan disulfida α-helix saka pembentukan sistein sanajan sistein ora mbentuk ikatan disulfida.Sing, yen kabeh residu cysteine ana ing negara suda, (-SH, mbeta kelompok sulfhydryl free), persentasi dhuwur saka pecahan helical bakal bisa.
Ikatan disulfida sing dibentuk dening sistein tahan kanggo stabilitas struktur tersier.Ing sawetara kasus, SS Bridges antarane ikatan perlu kanggo tatanan struktur quaternary.Kadhangkala residu sistein sing mbentuk ikatan disulfida adoh ing struktur primer.Topologi ikatan disulfida minangka basis kanggo analisis homologi struktur primer protein.Residu sistein saka protèin homolog banget disimpen.Mung triptofan sing sacara statistik luwih konservasi tinimbang sistein.
Sistein dumunung ing tengah situs katalitik thiolase.Sistein bisa mbentuk asil intermediet langsung karo substrate.Wangun suda tumindak minangka "buffer belerang" sing njaga sistein ing protein ing negara suda.Nalika pH kurang, keseimbangan luwih milih bentuk -SH sing dikurangi, dene ing lingkungan alkalin -SH luwih rentan kanggo dioksidasi dadi -SR, lan R ora mung atom hidrogen.
Sistein uga bisa bereaksi karo hidrogen peroksida lan peroksida organik minangka detoksifikasi.
Wektu kirim: Mei-19-2023